Die Atome eines Moleküls sind durch kovalente Bindungen miteinander verknüpft. Unter physiologischen Bedingungen sind diese Moleküle stabil.
Zusätzlich gibt es zwischen benachbarten Atomen eines Moleküls oder zwischen Atomen verschiedener Moleküle schwache Wechselwirkungen („sekundäre Bindung“: Van der Waals - Kräfte, Wasserstoff – Brückenbindungen / ionische Bindungen). Diese schwachen Kräfte bestimmen nicht nur, welche Moleküle nahe bei einander liegen, sondern sie sind auch für die Gestalt flexibler Moleküle mitverantwortlich.
Dieser Ausschnitt aus einem Protein zeigt beide Bindungsarten: „starke“ und „schwache“. Die Primärstruktur wird durch die Peptidbindungen bestimmt – Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen werden durch schwache Wechselwirkungen herbeigeführt.
Auch der DNA – Doppelstrang wird durch schwache Wechselwirkungen zusammen gehalten.
Die Energie der schwächsten schwachen Wechselwirkungen entspricht der durchschnittlichen kinetische Energie (Wärme) bei 25° C, die Energie der festesten schwachen Kräfte ist 10 Mal größer. Die durchschnittliche Lebensdauer einer schwachen Wechselwirkung beträgt daher nur den Bruchteil einer Sekunde. Die Proteinstruktur ist nur stabil, wenn viele solcher schwachen Wechselwirkungen zusammen wirken. Auch der DNA – Doppelstrang und die „Kleeblattstruktur“ der t-RNA bilden erst ab fünf Wasserstoffbrücken eine stabile Struktur aus.
Es handelt sich um „empfindliche“ Strukturen.
Untersucht man die Enzymaktivität in Abhängigkeit von der Temperatur, so gelangt man an einen Punkt, an dem die Proteinmoleküle denaturieren. Proteine können nicht nur durch Hitze, sondern auch durch pH-Wert – Verschiebung, hohe Salzkonzentrationen usw. denaturiert werden. Nur in ganz seltenen Fällen ist die Denaturierung reversibel.
Die Primärstruktur wird beim Erhitzen nur ganz selten zerstört (Brüche) – es sind die schwachen Bindungen, die gelöst werden. D.h. die Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur sind betroffen. Das Molekül nimmt eine zufällige, nicht vorhersagbare Struktur an. Da auch Ladungsveränderungen stattfinden, ist der Vorgang nicht umkehrbar.
Das Denaturieren unter Hitzeeinwirkung bezeichnet man auch als gerinnen oder koagulieren. Bei einer Denaturierung mit Salz fallen die dann unlöslichen Proteine aus (präzipitieren).
Mit der Struktur verliert das Protein auch seine Funktion.
Erhitzt man DNA vorsichtig („Schmelzen“) so entstehen aus dem Doppelstrang getrennte Einzelstränge, die sich bei langsamem Abkühlen wieder zusammen lagern. Diese Denaturierung ist reversibel.
Jean-Marie Lehn (Nobelpreis 1987) gilt als Gründer der Supramolekularen Chemie. Dieses für die Biologie sehr wichtige Gebiet, wird hervorragend in dem folgenden Buch dargestellt (gebunden, sehr preiswert, sehr verständlich):
Jean – Marie Lehn: Supramolekulare Chemie, Picus Verlag, Wien 2007
„Supramolekulare Chemie ist die Chemie der intermolekularen Bindungen und beschäftigt sich mit Struktur und Funktion von Einheiten, die durch Assoziation von zwei oder mehr chemischen Spezies gebildet werden. Molekulare Erkennung in diesen Übermolekülen, die bei der Rezeptor / Substrat – Bindung entstehen, beruht auf dem Prinzip der molekularen Komplementarität … “
Die Moleküle bewegen sich im Plasma / Wasser und treffen aufeinander. Diffusion ist also der erste Schritt zum wechselseitigen Erkennen von Molekülen. Da jedes Molekül sehr spezifisch aufgebaut ist, gibt es nur eine sehr begrenzte Zahl anderer Moleküle einer Zelle, mit der es sekundäre Bindungen eingehen kann. Eine einzige schwache Wechselwirkung reicht nicht aus – es sind mehrere nötig, damit die Moleküle sich zusammen lagern.
Allgemein: Rezeptor – Substrat (gewöhnlich das kleinere Molekül)
Konkrete Beispiele: Enzym – Substrat
Antigen – Antikörper
Ion / Molekül – selektives Membranprotein (carrier)
Transmitter – Rezeptor
Hormon – Rezeptor
…
Das Übermolekül übt dann eine bestimmte Funktion aus.
Siehe auch:
http://www.bossert-bcs.de/biologie/lp_ostufe/index.html
1. Einzelmoleküle
Durch die schwachen Wechselwirkungen innerhalb des Makromoleküls (z.B. Faltung des Proteins) nimmt es seine spezifische Form an. Damit besitzt es eine spezifische Information, die Voraussetzung für seine Funktionsausübung ist.
Ist die Form aufgrund einer Mutation (siehe Erbkrankheiten des Stoffwechsels) verändert, ist es meist nicht in der Lage seine Funktion zu erfüllen und es kann auf der Organismusebene zu Krankheiten kommen.
2. Übermolekül
Jetzt treffen zwei Informationen (Schlüssel und Schloss) zusammen und die beiden verschiedenen Moleküle lagern sich aneinander. Das Übermolekül erfüllt dann eine bestimmte Funktion. Dabei ist es oft von großer Bedeutung, dass die Interaktion nur von kurzer Dauer ist (reversibel) – das ist aber durch die schwachen Wechselwirkungen gewährleistet.
Beispiele: Enzym – Substrat
Enzym – kompetitiver Hemmstoff
Transmitter – Rezeptor an der postsynaptischen Membran
Aktivator – Protein
…
Löst sich der Hemmstoff nicht mehr vom Enzym, lagert sich ein Stoff dauerhaft an einen Rezeptor an, so sind die Moleküle dauerhaft inaktiviert oder aktiviert und man spricht von Giften!
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Juni 2007
© B.Bossert